УЧЕБА и НАУКА /Анализ роли молекулярных сил в функционировании белков и нуклеиновых кислот.. БИОФИЗИКА. Семинар1
Курс БИОФИЗИКА
в проекте Открытое образование (раздел курсы МГУ). Максимов Георгий Владимирович
(страница создана 25.08.2021)
СЕМИНАР 1 создан 13 мар. 2019 г.
оценка: 19 из 20 возможных баллов
ТЕМА .
Анализ роли молекулярных сил в функционировании белков и нуклеиновых кислот.
ОБЩИЕ СВОЙСТВА БИОМОЛЕКУЛ
Физические взаимодействия в биологических системах подчиняются законам внутримолекулярных и межмолекулярных взаимодействий. Биомолекулы стабильны на протяжении очень разного времени в жизни клетки. Большинство ферментов функционируют всего несколько секунд, редко в организме создаются ферменты, которые существуют в течение одного года, так как живое – динамическая система, где происходит постоянный обмен.
Биомолекулы собираются в комплексы, разбираются, обеспечивая клетку материалом для новых структур. Важным свойством каждой молекулы является ее пригодность для утилизации. Функционирование молекул белка и нуклеиновых кислот, таким образом, определяется свойствами связей
ВИДЫ СВЯЗЕЙ
В биологических молекулах существует несколько видов связей между атомами, определяющих во многом, как конфигурацию молекулы, так и ее преобразования вследствие воздействия внешних сил.
Основные свойства биомолекул определяются простым эмпирическим принципом, который применяется в молекулярной динамике.
Упрощение это не учитывает квантовых эффектов и использует три основные модели.
1. Ковалентные связи, соединяют атомы, образуя стабильные структуры с определенной геометрией.
2. Нековалентные силы контролируют нестабильные взаимодействие внутри молекул и между ними.
3. Свойства воды кардинально модифицируют форму и стабильность биомолекул.
Ковалентные связи являются жесткими, но для других является обычным даже вращение вокруг них. Хотя такое движение, как и все в квантовом мире, является последовательным перескоком из одного состояния в другое, но поскольку энергетические барьеры малы, то в молекулярной биологии такие связи принято рассматривать как оси вращения.
Силы энергии в нековалентных молекулярных взаимодействиях короткодействующие, энергия небольшая, проявляются на расстоянии порядка 10 нанометров (это позволяет разрушаться белкам и нуклеиновым кислотам, исполнившим свои функции в живом организме). Их подразделяют на электростатические или ионные, Ван-дер-Ваальсовы, водородные и гидрофобные. На значительных расстояниях доминирует притяжение при приближении – отталкивание.
КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ
Ковалентные связи являются самыми прочными и работают благодаря квантовому обобществлению связей в электронах. При физиологических температурах эти связи очень стабильны, для их разрыва требуется значительная энергия. Прочность всех биомолекул в том числе белков и нуклеиновых кислот обусловлена ковалентными связями.
Атомы углерода образуют четыре связи, формируя тетраэдрические структуры. Углерод и кислород способны создать двойные связи с одним атомом. У азота и серы нет двойных связей, только обычные три и две соответственно. Фосфор в биомолекулах участвует в составе фосфатной группы, в которой он окружен четырьмя атомами кислорода. Это очень важно для нуклеиновых кислот и белков, их пространственного ориентирования и функционирования.
Стабильные биомолекулы имеют углеродный скелет, а атомы азота и кислорода в них, как правило, пространственно размещены и соединены друг с другом ковалентно. Наименее стабильны молекулы в которых искажена геометрия атомных орбиталей. Примером в лекциях приведена треугольная молекула из трех атомов углерода. Ковалентная связь имеет очень жестко закрепленную длину, которая варьирует только на доли ангстрема, а вариации углов редко превышают несколько градусов
ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ
Прочность глобулы белка увеличивают водородные связи, которые контролируют различные участки между отдельными нитями молекулы. Суть связи в том, что неподеленное электронное облако имеет избыточный потенциал, который притягивает соседний атом, механизм образования двух электроотрицательных атомов осуществляется через протон и близок к донорно-акцепторному. Эти связи играют главную роль в обеспечении стабильности макромолекул. Квантовые расчеты показывают, что при образовании связи меняется распределение плотности не только у атомов участников связи, но и у всех остальных входящих в комплекс, причем полярность их возрастает, что усиливает взаимодействие остальных связей. При этом образуется комплекс через водородный мостик, наибольшая стабильность связи под прямым углом. Характерны соединения с кислородом, водородом, азотом.
Существуют 4 уровня структурной организации нуклеиновых кислот: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура представляет собой цепочки из нуклеотидов, соединяющихся через фосфодиэфирную связь. Вторичная структура — это две цепи нуклеиновых кислот с водородными связями по типу «голова-хвост» (3' к 5'), используется принцип комплементарности, то есть азотистые основания находятся внутри этой структуры).
Третичная структура(спираль), образуется радикалами азотистых оснований через водородные дополнительные связи, которые и сворачивают эту структуру, создавая её прочность). 4 структура — это комплексы. Функционирование нуклеиновых кислот зависит от уровня структурной организации.
Вторичная структура белка — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, тоже стабилизируется водородными связями.
ПЕПТИДНЫЕ. Это вид амидной связи, образуется у белков и пептидов в результате взаимодействия аминогруппы NH2 одной аминокислоты и с карбоксильной группой COOH другой аминокислоты. Пептидные связи сопровождаются явлением резонанса, которое, по сути, распределение энергии связи на группу атомов. Оно значительно снижает способность к изменению конформации, то есть лишает связь большой доли гибкости.
При резонансе вся пептидная связь является жестким образованием, лежащим в одной плоскости. Это процесс можно представить в белках как перенос электрона с азота на кислород, при которой вместо одинарной связи формируется двойная. В результате такая молекула белка может относительно свободно вращаться только вокруг некоторых углеродов.
ГИДРОФОБНЫЕ СВЯЗИ
Гидрофобность ярко иллюстрирует молекула белка инсулина. Белок – биологический полимер, имеет гидрофильные и гидрофобные участки. Сворачивание цепи определяет гидрофильность элементов снаружи, а гидрофобнность внутри.
При функции разрушении белка, например при деятельности белков – ферментов это играет значительную роль.
В учебнике Биофизика (2016 г.) Рубин А.Б. пишет:
«В условиях сильных гидрофобных взаимодействий разрушение элементов вторичной структуры, погруженных в гидрофобное ядро, энергетически невыгодно. В силу этого изменение плотности в гидрофобном ядре возможно только при движениях участков вторичной структуры (a-спирали и b-листы) как целого.
Именно поэтому изменение плотности в гидрофобном ядре при денатурации не является локальным, а затрагивает, по существу, все гидрофобное ядро целиком со смещением элементов - структурного каркаса. Расширение молекулы вблизи нативного состояния происходит с сохранением грубых черт пространственной структуры».
Для биологических молекул характерно водное окружение. Они стабильны при физиологических температурах. Ковалентные связи в них не слишком прочные, что и позволяет осуществлять быстрое изменение структур и комплексов. Ковалентные связи редки – основные виды взаимодействий в живом – электростатические, гидрофобные или водородных связей. Третичная структура белка — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.
ВАН-ДЕР ВААЛЬСОВЫ СИЛЫ
Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия имеют электромагнитную природу. В зависимости от поляризации или изначального существования дипольного момента существуют типы этих сил.
1. Дипль-дипольное взаимодействие полярных молекул
2. Индукционное взаимодействие диполя полярной молекулы с индуцированным диполем другой молекулы
3. Дисперсионное взаимодействие двух индуцированных диполей молекул.
Первое взаимодействие приводят к ориентации и упорядоченности молекул. Тепловое движение меняет и разрушает эти связи.
Индукционное не зависит от температуры. Эти взаимодействия, вместе с водородными связями, определяют формирование пространственной структуры и функционирование биологических макромолекул.
Подробное рассмотрение функций не позволяет требуемый объем.
Источники:
Лекции 2.1, 2.3, 3.2, 3.3, Г. В. Максимов.
Биофизика (2016 г.), Рубин А.Б.
__________ВСЕ КУРСЫ И СЕРТИФИКАТЫ ____________
я получила 5 сертификатов Московского Государственного Университета в проекте Открытое образование, чтобы не писать совсем уже ненаучную ересь, они доступны по ссылкам
Физиология ЦНС (центральной нервной системы) , экзамен - июнь 2018 года сертификат с отличием
Основы астрономии - экзамен - июнь 2018 года, с отличием
Нейрофизиология поведения -экзамен - декабрь 2018 года, с отличием Огромная благодарность куратору курса.(она же куратор Физиологии ЦНС) -Аника Абрамова )
Биофизика - сертификат, экзамен - май 2019 года. Курс сложный, считаю, что не знаю его даже на те баллы, которые получены на экзамене. Просто повезло. Огромная благодарность куратору курса - Эвелина Никельшпарг.. Продолжаю изучать это направление по учебникам.
Язык, культура и межкультурная коммуникация - сертификат - июнь 2019 года, Курс очень простой, но экзамен был в диких условиях, пришлось отвечать на вопрос за секунды, после каждого вопроса система грузилась минутут и это считалось временем ответа, в итоге все вопросы даже не были загружены я их не увидела и все они были помечены как не отвеченные соответственно никакого сертификата с отличием нет. По этому направлению, я думаю, знаю на порядок больше чем в материалах курса.
Физиология растений в который входит биохимия, цитология, генетика, гистология растений(строение тканей) Собственно для меня это четыре курса одновременно. Самый интересный и самый сложный материал из всего пройденного в проекте, самое лучшее его структурирование и оформление.
Сертификат не получала, экзамен вначалебыл мной отложен, а потом так и не сдавался по причине проблем с сердцем (вероятно мне больше нельзя сдавать экзамены, возможно в будущем это изменится). Но все семинары этого курса были сданы на отлично, поэтому приведены в качетстве примера в этой серии страниц
